- Titel
- Struktur- und Funktionsanalyse der Protease RasP aus Bacillus subtilis
- Zitierfähige Url:
- https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:bsz:14-qucosa-152245
- Quellenangabe
- Thorsten Claus und Niels Seidel (Hrsg.), Werkstatt europäischen Denkens – Festschrift 20 Jahre Internationales Hochschulinstitut Zittau, Dresden: TUDpress, 2014, ISBN: 978-3-944331-35-5, S. 47–51
- Quellenangabe
- Werkstatt europäischen Denkens – 20 Jahre Internationales Hochschulinstitut Zittau
- Erstveröffentlichung
- 2014
- Abstract (DE)
- Bacillus subtilis ist einer der bislang am besten untersuchten Organismen. Es gilt als Modellbakterium, an welchem stoffwechselphysiologische und genetische Phänomene grundlegend aufgeklärt wurden. Daneben gehört B. subtilis zu den generell unbedenklichen Mikroorganismen und wird von der U.S. Food and Drug Administration (FDA) als ‚GRAS‘ (Generally Regarded As Safe) eingestuft. Dementsprechend wird B. subtilis in der biotechnologischen Industrie zur Herstellung vielfältiger Produkte, z.B. in der Lebensmittelindustrie, eingesetzt. Als Gram-positives Bakterium eignet sich B. subtilis vor allem zur Produktion extrazellulärer Enzyme wie Proteasen und Amylasen. Die Untersuchung der Sekretion dieser Proteine ist sowohl für die grundlagen- als auch für die anwendungsorientierte Forschung von wichtiger Bedeutung. Vorarbeiten der Arbeitsgruppe von Prof. Wiegert haben gezeigt, dass eine Deletionsmutante im Gen der Protease RasP einen vollständigen Defekt der Sekretion einer α-Amylase verursacht. In meiner Promotionsarbeit soll untersucht werden, welche Rolle RasP bei der Sekretion dieser α-Amylase spielt, und welchen Einfluss diese Protease auf die Proteinsekretion allgemein ausübt. Zudem soll, u.a. am Beispiel von Signalpeptiden, der Mechanismus der Substraterkennung durch RasP untersucht werden. Ich erhoffe, mit dieser Arbeit einen entscheidenden Beitrag zum Verständnis der Funktion der Protease RasP zu leisten und damit eine weitere gezieltere Optimierung von B. subtilis Produktionsstämmen in der biotechnologischen Industrie zu ermöglichen.
- Freie Schlagwörter (DE)
- Bacillus subtilis, Protease RasP, Biotechnologie
- Freie Schlagwörter (EN)
- Bacillus subtilis, Protease RasP, Biotechnology
- Klassifikation (DDC)
- 378
- Klassifikation (RVK)
- AL 59872, AL 59878, NZ 14420
- Verlag
- TUDpress, Dresden
- Sonstige beteiligte Institution
- Technische Universität Dresden, Zittau
- URN Qucosa
- urn:nbn:de:bsz:14-qucosa-152245
- Veröffentlichungsdatum Qucosa
- 10.10.2014
- Dokumenttyp
- Buchbeitrag
- Sprache des Dokumentes
- Deutsch
- Lizenz / Rechtehinweis
CC BY 3.0 DE